Cualquiera que haya experimentado congeladores sabe que los cristales de hielo pueden ser un problema a bajas temperaturas. Sin embargo, los bordes de los cristales de hielo pueden hacer más que arruinar la textura de su helado. A nivel microscópico, pueden destruir la estructura de las células vivas o los medicamentos biológicos, como enzimas y anticuerpos, que, sin embargo, deben transportarse a temperaturas de congelación.
La antifredisa de su automóvil – Etensglicol – es tóxica, por lo que no es una solución para alimentos o medicamentos. En contraste, los investigadores han viajado a la naturaleza para inspirar, los peces que habitan las aguas polares tienen proteínas en la sangre que les impiden congelarse.
Ahora, John y Martia Price College of Engineering en la Universidad de Utah han ideado una forma de hacer una versión sintética y sintética de esa proteína, lo suficientemente simple como para hacerse en una escala, pero lo suficientemente potente como para inhibir la formación de cristales de hielo a temperaturas inferiores a cero.
Los investigadores mostraron la efectividad de sus polipéptidos MIMIC en varios casos de prueba del mundo real, incluido el helado y la medicina contra el cáncer de trastuzumab. El primero se enfrió con éxito hasta menos de 4 grados Fahrenheit, mientras que el segundo sobrevivió a temperaturas tan bajas como menos 323 grados f.
El estudio, financiado por la National Science Foundation, fue publicado en la revista Materiales avanzados. Fue dirigido por Jessica Kramerun profesor asociado con el Departamento de Ingeniería Biomédicay Thomas McParlton, un estudiante graduado en su laboratorio.
Durante décadas, los investigadores han analizado las proteínas de Angongue naturales que se encuentran en ciertos peces polares, así como en algunos insectos y plantas. Sin embargo, extraer cantidades significativas de estas proteínas de organismos vivos no es práctico para el uso comercial. También son susceptibles a la contaminación de alérgenos.
Por lo tanto, Kramer y sus colegas se propusieron determinar las propiedades físicas y químicas exactas de estas proteínas responsables de sus capacidades anticongelantes. Un par de estudios anteriores, publicado en Química de los materiales y BiomacroméculasDemostró las características estructurales que eran más críticas con las proteínas naturales.
«En última instancia, simplificamos la estructura solo a las partes que pensamos que eran necesarias para la actividad anticongelante, lo que hace que la producción sea menos complicada y costosa», dijo Kramer. «A pesar de estos cambios, este estudio mostró que nuestras mímicas unen la superficie de los cristales de hielo e inhiben el crecimiento del cristal, así como las proteínas naturales anticongelantes».
«Lo mejor de todo», dijo McParlton, «hacemos estos imitadores usando química; no es necesario hacer peces ni células».
Como prueba del concepto, los investigadores mostraron que las moléculas MIME no son tóxicas a las células humanas, se digieren por enzimas del intestino humano y pueden sobrevivir al calentamiento, un factor crítico para su potencial de producción de alimentos. También hicieron pruebas sobre enzimas y anticuerpos sensibles, lo que demuestra que los imitadores los protegieron del daño asociado con ciclos de congelación/descongelación.
«También demostramos que podemos inhibir los cristales de hielo en el helado, que a menudo sucede durante el envío o cuando las personas entran y salen del cartón del congelador», dijo Kramer.
Los investigadores proporcionan sus moléculas imitadas que permiten una amplia variedad de aplicaciones, desde la extensión de la vida de los alimentos congelados hasta mejorar el almacenamiento y el transporte de las biológicas que salvan sus vidas. Actualmente, la tecnología está pendiente de patente y el equipo trabaja para llevar su innovación al mercado a través de una nueva empresa de inicio, Lontra Bio LLC, cuyo objetivo es comercializar estas proteínas antiferencieze sintéticas.
Estos hallazgos, titulados «Un polipéptido ultraproconómico, anticongelante«» Fueron publicados el 28 de agosto en la revista Advanced Materials. Los coautores incluyen miembros de Kramer Lab Charles Osborne, Ke Wang y Rachel Detwiler y Konrad Meister, profesor asistente de química en la Universidad Estatal de Boise. Este trabajo fue apoyado por el Premio National Science Foundation DMR-2300012.
(Tagstottranslate) NEWSWISE (T) glucoproteína; Sangre de pez; Ingeniería biomédica (T) Todas las noticias de la revista (T) Universidad de Utah
